Zusammenfassung Wehner-Gehring: "Zoologie", 22. Auflage (Thieme, Stuttgart)

DNA-Bindungsproteine

Lac-Repressor und CAP sind DNA-Bindungsproteine, die nach einem ähnlichen Strukturprinzip aufgebaut sind. Sie verfügen über zwei in einem bestimmten Winkel zueinander stehenden a-Helices, von denen die eine aus dem gefalteten Molekül herausragt (Abb. 2.45).

Abb. 2.45: Bindung eines Genregulationsproteins (cro) mit dem "Helix-Windung-Helix"-Motiv an die DNA-Doppelhelix.
a2, a3 = a-Helices des Motivs
DB = Genregulationsprotein (cro)
gR, kR = große und kleine Rinne der DNA
S = Symmetrieachse

 

Mit dieser a-Helix bindet das Protein über Wasserstoffbrücken an die Basen in der DNA und "erkennt" die Basensequenz des Operators bzw. des Bindungsortes (cap). DNA-Sequenzvergleiche weisen darauf hin, daß diese "Helix-Windung-Helix"-Struktur auch in genregulatorischen Proteinen von höheren Organismen vorkommt.
Bei höheren Organismen findet man ähnliche Genregulationsmechanismen; doch sind die Gene nicht in Operons zusammengefaßt. Die mRNA ist monocistronisch; ein Messenger enthält die Information eines einzelnen Gens und nicht einer Gengruppe. Als zweiter wesentlicher Unterschied zu den Prokaryoten kann die relativ hohe Stabilität der mRNA gelten. Die Halbwertszeiten erreichen mehrere Stunden oder gar Tage. Demgegenüber sind die prokaryotischen Messenger äußerst kurzlebig.