Sie werden von B-Lymphocyten produziert und sitzen entweder als Proteine auf deren Oberfläche oder werden ins Blutserum sezerniert. Sie bestehen in ihrer einfachsten Form aus je zwei identischen, schweren und leichten Polypeptidketten, die durch Disulfidbrücken aneinander gebunden sind. Das ganze Molekül hat eine Y-förmige Gestalt und ist in Domänen gegliedert, die wiederum durch Disulfidbrücken stabilisiert sind. Durch milde Proteasebehandlung können Immunoglobuline in drei Fragmente gespalten werden: in die beiden Fab-Fragemente, die die Bindungs- oder Haftstellen für das entsprechende Antigen enthalten, und in das Fc-Fragment, den Stamm des Y, der bei der membrangebundenen Form eine Transmembrandomäne ausbildet. Mit dieser Domäne wird der Antikörper in der Zellmembran verankert. Beide Ketten besitzen einen variablen Abschnitt (am Aminoende) und einen konstanten Abschnitt (am Carboxylende). Die variablen Abschnitte beider Ketten bilden zusammen eine Struktur, in die das entsprechende Antigen stereochemisch genau hineinpaßt. Die Spezifität der Antigen-Antikörper-Bindung beruht ausschließlich auf der Aminosäuresequenz der variablen Regionen.